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Carboxypeptidase – Funktion, Typen und Bedeutung

Carboxypeptidase ist ein Verdauungsenzym, das Proteine abbaut, indem es Aminosäuren vom C-terminalen Ende einer Polypeptidkette abspaltet. Es spielt eine zentrale Rolle bei der Eiweißverdauung im Dünndarm.

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Wissenswertes über "Carboxypeptidase"

Carboxypeptidase ist ein Verdauungsenzym, das Proteine abbaut, indem es Aminosäuren vom C-terminalen Ende einer Polypeptidkette abspaltet. Es spielt eine zentrale Rolle bei der Eiweißverdauung im Dünndarm.

Was ist Carboxypeptidase?

Carboxypeptidase ist eine Gruppe von Enzymen, die zur Klasse der Exopeptidasen gehören. Sie spalten einzelne Aminosäuren vom C-terminalen Ende (dem sogenannten Carboxyl-Ende) einer Polypeptidkette ab. Dieser Prozess ist ein wesentlicher Schritt beim Abbau von Nahrungsproteinen im menschlichen Verdauungssystem.

Arten der Carboxypeptidase

Es gibt verschiedene Typen von Carboxypeptidasen, die sich in ihrer Substratspezifität und ihrer Herkunft unterscheiden:

Carboxypeptidase A: Wird von der Bauchspeicheldrüse (Pankreas) produziert und bevorzugt die Abspaltung von Aminosäuren mit aromatischen oder aliphatischen Seitenketten (z. B. Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan).
Carboxypeptidase B: Ebenfalls pankreatischen Ursprungs, spaltet bevorzugt basische Aminosäuren wie Arginin und Lysin ab.
Carboxypeptidase C und D: Diese Typen kommen vor allem in Pflanzen und anderen Organismen vor.

Wirkmechanismus

Carboxypeptidasen wirken als Zinkmetalloproteasen. Das bedeutet, dass ein Zinkion (Zn²⁺) im aktiven Zentrum des Enzyms für die katalytische Aktivität unerlässlich ist. Das Zinkion aktiviert ein Wassermolekül, das dann die Peptidbindung am C-terminalen Ende des Substrats hydrolytisch spaltet. Dieser Mechanismus ermöglicht die sequenzielle Freisetzung einzelner Aminosäuren aus der Polypeptidkette.

Produktion und Aktivierung

Carboxypeptidasen A und B werden im Pankreas als inaktive Vorstufen, sogenannte Zymogene (Procarboxypeptidase A und B), synthetisiert. Diese Inaktivierung schützt das Pankreasgewebe vor der selbstverdauenden Wirkung der Enzyme. Erst im Zwölffingerdarm (Duodenum) werden die Zymogene durch das Enzym Trypsin aktiviert und in ihre aktive Form umgewandelt.

Funktion im Verdauungssystem

Im Rahmen der Eiweißverdauung arbeiten Carboxypeptidasen eng mit anderen Verdauungsenzymen zusammen:

Endopeptidasen wie Pepsin (im Magen) sowie Trypsin und Chymotrypsin (im Dünndarm) spalten zunächst lange Proteinketten in kürzere Peptide auf.
Carboxypeptidasen greifen dann diese kürzeren Peptide an und setzen von deren C-terminalem Ende einzelne Aminosäuren frei.
Die freigesetzten Aminosäuren können anschließend über die Darmschleimhaut ins Blut aufgenommen und vom Körper für den Aufbau körpereigener Proteine und andere Stoffwechselprozesse genutzt werden.

Klinische Bedeutung

Carboxypeptidasen haben nicht nur eine wichtige Funktion bei der Verdauung, sondern spielen auch in anderen biologischen Prozessen eine Rolle:

Blutdruckregulation: Angiotensin-Converting-Enzyme (ACE), das ebenfalls zur Familie der Carboxypeptidasen zählt, ist an der Umwandlung von Angiotensin I zu Angiotensin II beteiligt und reguliert so den Blutdruck.
Wundheilung und Fibrinolyse: Carboxypeptidase B (auch Thrombin-aktivierbare Fibrinolysehemmung, TAFI) ist an der Regulation der Blutgerinnung beteiligt.
Pankreaserkrankungen: Bei einer Pankreatitis (Entzündung der Bauchspeicheldrüse) kann eine vorzeitige Aktivierung der Carboxypeptidasen-Zymogene innerhalb des Pankreas zu einer Selbstverdauung des Organs führen.
Krebsforschung: Carboxypeptidasen werden als potenzielle Zielmoleküle in der antikörpervermittelten Enzym-Prodrug-Therapie (ADEPT) erforscht.

Labordiagnostik

Die Bestimmung der Carboxypeptidase-Aktivität im Blut oder Stuhl kann in bestimmten klinischen Situationen diagnostisch relevant sein, etwa bei Verdacht auf eine exokrine Pankreasinsuffizienz oder chronische Pankreatitis. Ein verminderter Spiegel kann auf eine eingeschränkte Enzymproduktion des Pankreas hinweisen.

Quellen

Stryer, L., Berg, J. M., Tymoczko, J. L. (2018). Biochemie. 8. Auflage. Springer Spektrum.
Whitcomb, D. C. & Lowe, M. E. (2007). Human Pancreatic Digestive Enzymes. Digestive Diseases and Sciences, 52(1), 1–17. PubMed PMID: 17211729.
World Health Organization (WHO). Proteins and Amino Acids. Verfügbar unter: https://www.who.int

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