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Eisenbindungsprotein – Funktion & klinische Bedeutung

Eisenbindungsproteine sind Proteine, die Eisen im Körper transportieren und speichern. Sie regulieren den Eisenstoffwechsel und schützen Zellen vor eisenbedingten Schäden.

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Wissenswertes über "Eisenbindungsprotein"

Eisenbindungsproteine sind Proteine, die Eisen im Körper transportieren und speichern. Sie regulieren den Eisenstoffwechsel und schützen Zellen vor eisenbedingten Schäden.

Was sind Eisenbindungsproteine?

Eisenbindungsproteine sind eine Gruppe von Proteinen, die in der Lage sind, Eisenionen zu binden, zu transportieren oder zu speichern. Da freies Eisen im Körper toxisch wirken kann – es fördert die Bildung schädlicher freier Radikale – ist eine kontrollierte Bindung an spezifische Proteine essenziell für den Schutz und die Funktion aller Zellen. Eisenbindungsproteine spielen eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel des menschlichen Körpers.

Wichtige Eisenbindungsproteine im Überblick

Transferrin

Transferrin ist das wichtigste Transportprotein für Eisen im Blutplasma. Es bindet zwei Eisenionen (Fe³⁺) und transportiert sie zu den Zielzellen, insbesondere zu den Vorläuferzellen der roten Blutkörperchen im Knochenmark. Die Transferrinsättigung ist ein wichtiger labordiagnostischer Wert zur Beurteilung des Eisenstatus.

Ferritin

Ferritin ist das wichtigste Speicherprotein für Eisen. Es befindet sich vor allem in Leber, Milz und Knochenmark und kann bis zu 4.500 Eisenionen in seiner Hülle einschließen. Der Serum-Ferritinwert dient als Marker für die Eisenspeicher des Körpers und wird bei der Diagnose von Eisenmangel oder Eisenüberladung herangezogen.

Hämoglobin und Myoglobin

Hämoglobin in den roten Blutkörperchen und Myoglobin in der Muskulatur sind funktionelle Eisenbindungsproteine, die Eisen in ihrer Hämgruppe binden. Sie sind unentbehrlich für den Sauerstofftransport und die Sauerstoffspeicherung im Körper.

Lactoferrin

Lactoferrin ist ein Eisenbindungsprotein, das vor allem in Körperflüssigkeiten wie Milch, Speichel und Tränenflüssigkeit vorkommt. Es besitzt antimikrobielle Eigenschaften, indem es freies Eisen entzieht, das für das Wachstum von Bakterien notwendig ist.

Hepcidin und seine Rolle

Hepcidin ist ein Peptidhormon, das als zentraler Regulator des Eisenstoffwechsels gilt. Es steuert die Aktivität von Ferroportin, einem Transportprotein, das Eisen aus Zellen in den Blutkreislauf schleust. Bei erhöhtem Eisenspiegel hemmt Hepcidin die Freisetzung von Eisen und reguliert so die Eisenverfügbarkeit im gesamten Organismus.

Klinische Bedeutung

Störungen in der Funktion oder Konzentration von Eisenbindungsproteinen können zu verschiedenen Erkrankungen führen:

  • Eisenmangelanämie: Verminderte Ferritinwerte und erhöhte Transferrinspiegel weisen auf erschöpfte Eisenspeicher hin.
  • Hämochromatose: Eine genetisch bedingte Erkrankung, bei der zu viel Eisen im Körper gespeichert wird, oft mit erhöhter Transferrinsättigung und erhöhtem Ferritin.
  • Anämie bei chronischen Erkrankungen: Erhöhte Hepcidinwerte blockieren die Eisenfreisetzung, was zu einem funktionellen Eisenmangel führt, obwohl ausreichend Eisenspeicher vorhanden sind.
  • Infektionsabwehr: Lactoferrin und andere Eisenbindungsproteine spielen eine wichtige Rolle bei der angeborenen Immunantwort.

Diagnostik

Im Labor werden verschiedene Parameter zur Beurteilung des Eisenstoffwechsels gemessen:

  • Serum-Ferritin: Spiegelt die Eisenspeicher wider.
  • Transferrin und Transferrinsättigung: Geben Aufschluss über den Eisentransport im Blut.
  • Serum-Eisen: Misst das direkt im Blut zirkulierende Eisen.
  • Löslicher Transferrinrezeptor (sTfR): Erhöht bei Eisenmangel, nützlich zur Differenzierung verschiedener Anämieformen.

Quellen

  1. Ganz T. - Systemic iron homeostasis. Physiological Reviews, 2013; 93(4): 1721-1741. PubMed.
  2. World Health Organization (WHO) - Haemoglobin concentrations for the diagnosis of anaemia and assessment of severity. WHO/NMH/NHD/MNM/11.1, 2011.
  3. Löffler G., Petrides P.E., Heinrich P.C. (Hrsg.) - Biochemie und Pathobiochemie. 8. Auflage. Springer Medizin Verlag, Heidelberg, 2007.

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