IGF-1 LR3 – Wirkung, Forschung und Risiken
IGF-1 LR3 ist eine synthetische, langwirksame Variante des Insulin-like Growth Factor 1. Es wird in der Forschung eingesetzt und ist kein zugelassenes Arzneimittel.
Wissenswertes über "IGF-1 LR3"
IGF-1 LR3 ist eine synthetische, langwirksame Variante des Insulin-like Growth Factor 1. Es wird in der Forschung eingesetzt und ist kein zugelassenes Arzneimittel.
Was ist IGF-1 LR3?
IGF-1 LR3 (Long R3 Insulin-like Growth Factor 1) ist ein synthetisch hergestelltes Analogon des humanen Insulin-like Growth Factor 1 (IGF-1). Es handelt sich um eine modifizierte Version des naturlichen IGF-1-Peptids, bei der durch gezielte Aminosaureaustausche die Bindung an IGF-Bindungsproteine (IGFBPs) deutlich reduziert wird. Dadurch verbleibt die Substanz langer im Blutkreislauf und entfaltet eine verstarkte sowie verlangerte biologische Wirkung. IGF-1 LR3 ist kein zugelassenes Human- oder Tierarzneimittel und wird ausschliesslich zu Forschungszwecken eingesetzt.
Biochemische Eigenschaften
IGF-1 LR3 unterscheidet sich vom naturlichen IGF-1 in zwei wesentlichen Punkten:
- Eine Arginin-Substitution an Position 3 der Aminosaurekette (R3) reduziert die Affinitat zu IGF-Bindungsproteinen um bis zu 1000-fach.
- Eine zusatzliche N-terminale 13-Aminosaure-Erweiterung (Long-Sequenz) verlangert die Halbwertszeit der Substanz im Vergleich zu nativem IGF-1 erheblich.
Die biologische Halbwertszeit von IGF-1 LR3 betragt etwa 20-30 Stunden, wahrend natives IGF-1 nur eine Halbwertszeit von wenigen Minuten bis Stunden aufweist. Diese Eigenschaften machen IGF-1 LR3 zu einem wertvollen Werkzeug in der Zellbiologie und der biomedizinischen Grundlagenforschung.
Wirkmechanismus
IGF-1 LR3 bindet wie das naturliche IGF-1 an den IGF-1-Rezeptor (IGF-1R), einem Tyrosinkinase-Rezeptor auf der Zelloberflache. Die Aktivierung dieses Rezeptors lost intrazellulare Signalkaskaden aus, insbesondere:
- den PI3K/AKT/mTOR-Signalweg, der Zellwachstum, Proteinbiosynthese und Uberleben fordert
- den RAS/MAPK-Signalweg, der Zellproliferation und Differenzierung reguliert
Durch die reduzierte Bindung an IGF-Bindungsproteine steht IGF-1 LR3 in freier, biologisch aktiver Form langer zur Verfugung, was seine anabolen und antiapoptotischen Wirkungen verstarkt.
Anwendung in der Forschung
In der biomedizinischen Forschung wird IGF-1 LR3 eingesetzt, um die Rolle des IGF-1-Signalwegs in verschiedenen biologischen Prozessen zu untersuchen. Typische Forschungsfelder umfassen:
- Untersuchung von Zellwachstum und Proliferation in Zellkulturen
- Studien zur Muskelzellentwicklung (Myogenese)
- Krebsforschung, insbesondere zur Rolle des IGF-1R bei Tumorwachstum
- Entwicklung von biotechnologischen Produktionsverfahren (z.B. Fermentationstechnologie)
IGF-1 LR3 wird dabei haufig in In-vitro-Experimenten (Zellkultur) und in praklirischen Tiermodellen verwendet.
Nicht zugelassener Einsatz und Missbrauchspotenzial
Aufgrund seiner stark anabolen Eigenschaften wird IGF-1 LR3 ausserhalb des wissenschaftlichen Kontexts missbraulich im Leistungs- und Korpersport eingesetzt, um Muskelaufbau und Erholung zu fordern. Dieser Einsatz ist nicht medizinisch zugelassen, wissenschaftlich nicht begrundet und birgt erhebliche gesundheitliche Risiken:
- Hypoglykamie (Unterzuckerung) durch insulinartige Wirkung
- Forderung von Tumorwachstum durch ubermassige IGF-1R-Stimulation
- Akromegalie-ahnliche Veranderungen (Vergrosserung von Knochen und Weichteilgewebe)
- Storungen des Hormonhaushalts
- Unbekannte Langzeitrisiken, da keine klinischen Studien am Menschen existieren
IGF-1 LR3 steht auf der Verbotsliste der Welt-Anti-Doping-Agentur (WADA) und ist in sportlichen Wettbewerben strikt verboten.
Rechtliche Einordnung
IGF-1 LR3 ist in den meisten Landern, darunter Deutschland und anderen EU-Mitgliedstaaten, nicht als Arzneimittel zugelassen. Der Erwerb, Besitz und die Anwendung ausserhalb geregelter Forschungskontexte konnen rechtliche Konsequenzen haben. Die Substanz wird regulatorisch als Forschungschemikalie eingestuft und darf nicht zu Behandlungszwecken am Menschen eingesetzt werden.
Quellen
- Rinderknecht E, Humbel RE. The amino acid sequence of human insulin-like growth factor I. Journal of Biological Chemistry, 1978; 253(8):2769-2776.
- World Anti-Doping Agency (WADA). Prohibited List 2024. Verfugbar unter: https://www.wada-ama.org
- Baserga R. The IGF-1 receptor in cancer research. Experimental Cell Research, 1999; 253(1):1-6.
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