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Kollagen im Knochen ist das wichtigste Strukturprotein des Skeletts und verleiht Knochen Flexibilität und Stabilität. Es bildet das Gerüst für die Einlagerung von Kalzium und anderen Mineralstoffen.
Zu bevorzugten Quellen hinzufügenKollagen im Knochen ist das wichtigste Strukturprotein des Skeletts und verleiht Knochen Flexibilität und Stabilität. Es bildet das Gerüst für die Einlagerung von Kalzium und anderen Mineralstoffen.
Kollagen ist das häufigste Protein im menschlichen Körper und macht etwa 30 % der Gesamtproteinmasse aus. Im Knochen bildet Kollagen – vor allem Kollagen Typ I – rund 90 % der organischen Knochenmatrix. Dieses Strukturprotein ist für die mechanischen Eigenschaften des Knochens unentbehrlich: Es verleiht ihm Zugfestigkeit, Elastizität und Bruchresistenz. Ohne ein intaktes Kollagengerüst könnten Mineralstoffe wie Kalzium und Phosphat nicht stabil eingelagert werden, was den Knochen spröde und bruchanfällig machen würde.
Kollagen Typ I besteht aus drei Polypeptidketten, die zu einer charakteristischen Tripelhelix zusammengedreht sind. Diese Tripelhelices lagern sich zu Kollagenfibrillen zusammen, die wiederum stärkere Kollagenfasern bilden. Innerhalb der Fibrillen entstehen durch enzymatische Quervernetzungen (Cross-Links) besonders stabile Strukturen. Auf und zwischen diesen Fibrillen lagern sich Hydroxylapatit-Kristalle (Kalziumphosphat) ab und machen den Knochen hart und druckfest. Das Zusammenspiel von Kollagen und Mineral ergibt ein Verbundmaterial, das sowohl Druck als auch Zug widersteht.
Die Körperzellen – vor allem die Osteoblasten (knochenbauende Zellen) – synthetisieren Kollagen aus den Aminosäuren Glycin, Prolin und Hydroxyprolin. Für eine optimale Kollagensynthese sind folgende Nährstoffe essenziell:
Bei Osteoporose nimmt nicht nur die Knochenmineraldichte ab, sondern auch die Qualität des Kollagengerüsts verschlechtert sich. Veränderte Quervernetzungen und eine geringere Kollagenmenge erhöhen das Knochenbruchrisiko über das rein durch Mineralverlust erklärbare Maß hinaus.
Osteogenesis imperfecta (Glasknochenkrankheit) ist eine genetische Erkrankung, bei der Mutationen in den Kollagen-Typ-I-Genen zu minderwertigen Kollagenstrukturen führen. Betroffene leiden unter extrem brüchigen Knochen, die bereits bei geringsten Belastungen brechen können.
Ein schwerer Vitamin-C-Mangel (Skorbut) hemmt die Kollagensynthese massiv. Im Knochen führt das zu gestörter Heilung und erhöhter Bruchanfälligkeit.
In den letzten Jahren sind Kollagenhydrolysate und Kollagenpeptide als Nahrungsergänzungsmittel für Knochen und Gelenke populär geworden. Bei der Hydrolyse wird Kollagen in kleinere Peptide aufgespalten, die leichter resorbiert werden sollen. Erste klinische Studien deuten darauf hin, dass eine Supplementierung mit hydrolysiertem Kollagen in Kombination mit Kalzium und Vitamin D die Knochendichte verbessern und den Knochenabbau verlangsamen kann. Die Datenlage ist jedoch noch nicht ausreichend, um offizielle Empfehlungen auszusprechen. Kollagenpeptide aus der Nahrung gelten üblicherweise als sicher und gut verträglich.