Apoferritin – Funktion, Bedeutung und Klinik
Apoferritin ist die eisenfreie Proteinstruktur des Speicherproteins Ferritin. Es spielt eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel des menschlichen Körpers.
Wissenswertes über "Apoferritin"
Apoferritin ist die eisenfreie Proteinstruktur des Speicherproteins Ferritin. Es spielt eine zentrale Rolle im Eisenstoffwechsel des menschlichen Körpers.
Was ist Apoferritin?
Apoferritin ist die proteinhaltige Hülle des Eisenspeicherproteins Ferritin, jedoch ohne den enthaltenen Eisenkern. Es handelt sich um ein hochmolekulares Protein, das aus 24 Untereinheiten (Polypeptidketten) zusammengesetzt ist und eine hohlkugelförmige Struktur bildet. Diese Struktur ist in der Lage, bis zu 4.500 Eisenatome in Form von Eisen(III)-Oxid-Hydroxid-Phosphat im Inneren einzulagern. Sobald Apoferritin mit Eisen beladen ist, wird es als Ferritin bezeichnet.
Biologische Funktion
Apoferritin erfüllt im Körper mehrere wichtige Aufgaben im Rahmen des Eisenhaushalts:
- Eisenspeicherung: Apoferritin bindet freie Eisenionen und speichert sie sicher, um eine toxische Anreicherung von freiem Eisen im Gewebe zu verhindern.
- Eisenmobilisierung: Bei Bedarf kann das gespeicherte Eisen aus Ferritin freigesetzt und für die Hämoglobinsynthese oder andere Stoffwechselprozesse genutzt werden.
- Zellschutz: Freies Eisen kann über die sogenannte Fenton-Reaktion reaktive Sauerstoffspezies (ROS) erzeugen, die Zellen schädigen. Apoferritin schützt die Zellen, indem es dieses freie Eisen bindet.
Vorkommen im Körper
Apoferritin bzw. Ferritin kommt in nahezu allen Körperzellen vor, besonders jedoch in:
- Leber (hepatische Eisenspeicherung)
- Milz
- Knochenmark
- Skelettmuskulatur
Im Blutserum ist eine geringe Menge an Ferritin nachweisbar, die als wichtiger Laborparameter zur Beurteilung der Eisenspeicher des Körpers herangezogen wird.
Regulation der Apoferritin-Synthese
Die Synthese von Apoferritin wird auf molekularer Ebene durch den intrazellulären Eisengehalt reguliert. Bei niedrigen Eisenspiegeln binden sogenannte Eisen-regulatorische Proteine (IRP) an spezifische Abschnitte der Apoferritin-mRNA (sogenannte Iron Responsive Elements, IRE) und hemmen die Translation, also die Bildung des Proteins. Bei hohem intrazellulärem Eisen wird die Synthese von Apoferritin gesteigert, um das überschüssige Eisen sicher einzulagern.
Klinische Bedeutung
Da Apoferritin die strukturelle Grundlage von Ferritin bildet, ist es für verschiedene klinische Zusammenhänge relevant:
- Eisenmangel: Bei einem Mangel an Eisen sinkt der Ferritinspiegel im Blut, was auf reduzierte Apoferritin-Beladung hinweist. Niedrige Ferritinwerte sind ein frühes Zeichen eines Eisenmangels, noch bevor eine Anämie entsteht.
- Eisenüberladung (Hämochromatose): Bei genetisch bedingter oder erworbener Eisenüberladung sind die Ferritinspeicher überfüllt, was zu Organschäden führen kann.
- Entzündungsmarker: Ferritin ist auch ein Akute-Phase-Protein. Bei Entzündungen, Infektionen oder bestimmten Tumorerkrankungen kann der Ferritinspiegel stark ansteigen, unabhängig vom tatsächlichen Eisengehalt.
- Forschung und Nanotechnologie: Die hohle Kugelstruktur von Apoferritin wird in der biomedizinischen Forschung als natürlicher Nanocontainer für den gezielten Transport von Medikamenten oder Kontrastmitteln untersucht.
Apoferritin in der Ernährung
In pflanzlichen Lebensmitteln wie Hülsenfrüchten und Getreide ist Eisen teilweise in Form von Ferritin gespeichert. Dieses sogenannte Ferritin-Eisen wird im Darm anders aufgenommen als freies Nicht-Häm-Eisen und scheint eine eigene Absorptionsroute zu nutzen. Die Bioverfügbarkeit von Ferritin-gebundenem Eisen aus Pflanzen ist Gegenstand aktueller Forschung.
Quellen
- Theil, E.C. (2011): Ferritin: the protein nanocage and iron biomineral in health and in disease. Inorganic Chemistry, 50(20), 9473-9482. PubMed PMID: 21661724.
- World Health Organization (WHO): Iron Deficiency Anaemia: Assessment, Prevention and Control. Geneva, 2001. Verfügbar unter: https://www.who.int/nutrition/publications/micronutrients/anaemia_iron_deficiency/en/
- Muckenthaler, M.U., Rivella, S., Hentze, M.W., Galy, B. (2017): A Red Carpet for Iron Metabolism. Cell, 168(3), 344-361. PubMed PMID: 28129536.
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