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Eisenprotoporphyrin (Häm) – Funktion und Bedeutung

Eisenprotoporphyrin (Häm) ist eine eisenhaltige Verbindung, die als prosthetische Gruppe des Hämoglobins Sauerstoff im Blut transportiert und für die Zellatmung essenziell ist.

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Wissenswertes über "Eisenprotoporphyrin"

Eisenprotoporphyrin (Häm) ist eine eisenhaltige Verbindung, die als prosthetische Gruppe des Hämoglobins Sauerstoff im Blut transportiert und für die Zellatmung essenziell ist.

Was ist Eisenprotoporphyrin?

Eisenprotoporphyrin, auch bekannt als Häm oder Ferroprotoporphyrin IX, ist eine chemische Verbindung, die aus einem Protoporphyrin-IX-Ring und einem zentral eingelagerten Eisen(II)-Ion besteht. Es handelt sich um die funktionell aktive, eisenhaltige Gruppe verschiedener lebenswichtiger Proteine, sogenannter Hämoproteine. Eisenprotoporphyrin ist vor allem als Bestandteil des Hämoglobins in roten Blutkörperchen bekannt, wo es den Sauerstofftransport im gesamten Körper ermöglicht.

Biologische Funktionen

Eisenprotoporphyrin erfüllt im menschlichen Körper mehrere fundamentale Aufgaben:

Sauerstofftransport: Als prosthetische Gruppe des Hämoglobins bindet Eisenprotoporphyrin reversibel Sauerstoff in der Lunge und gibt ihn an das Gewebe ab.
Elektronentransport: In Cytochromen der Atmungskette ist Häm am Elektronentransport beteiligt, der für die zelluläre Energiegewinnung (ATP-Synthese) unverzichtbar ist.
Enzymatische Katalyse: Häm ist Bestandteil von Enzymen wie Katalasen und Peroxidasen, die Zellen vor oxidativem Stress schützen.
Myoglobin: In der Muskulatur ist Eisenprotoporphyrin Teil des Myoglobins, das Sauerstoff speichert und bei körperlicher Belastung zur Verfügung stellt.

Biosynthese von Eisenprotoporphyrin

Die Biosynthese von Häm ist ein mehrstufiger biochemischer Prozess, der sowohl in den Mitochondrien als auch im Zytoplasma der Zelle stattfindet. Die wichtigsten Schritte sind:

Bildung von delta-Aminolävulinsäure (ALA) aus Glycin und Succinyl-CoA als Ausgangsmolekül.
Stufenweise Kondensation und Ringschluss zu Porphobilinogen, dann zu Uroporphyrinogen und schliesslich zu Protoporphyrin IX.
Einbau des zweiwertigem Eisenions (Fe²⁺) in den fertigen Porphyrinring durch das Enzym Ferrochelatase.

Störungen in diesem Syntheseweg führen zu Erkrankungen, die als Porphyrien bezeichnet werden.

Eisenprotoporphyrin und Eisenstoffwechsel

Der grösste Teil des Körpereisens liegt in gebundener Form als Eisenprotoporphyrin (Häm-Eisen) vor, vorwiegend im Hämoglobin. Häm-Eisen, das aus tierischen Lebensmitteln wie Fleisch und Fisch stammt, wird im Darm deutlich effizienter resorbiert als das Nicht-Häm-Eisen aus pflanzlichen Quellen. Die Bioverfügbarkeit von Häm-Eisen beträgt bis zu 25-35 %, während sie bei Nicht-Häm-Eisen nur bei etwa 2-20 % liegt.

Klinische Relevanz

Eisenmangelanämie

Bei einem Mangel an Eisen kann nicht ausreichend Eisenprotoporphyrin gebildet werden. Es kommt zur Eisenmangelanämie, bei der die Hämoglobinproduktion eingeschränkt ist. Typische Symptome sind Müdigkeit, Blässe, Kurzatmigkeit und verminderte Leistungsfähigkeit. Als diagnostischer Marker wird in diesem Zusammenhang das Zink-Protoporphyrin (ZPP) gemessen: Fehlt Eisen, wird statt Eisen das Zink in den Porphyrinring eingebaut, was erhöhte ZPP-Werte im Blut ergibt.

Porphyrien

Porphyrien sind eine Gruppe von Stoffwechselerkrankungen, bei denen einzelne Enzyme der Häm-Biosynthese gestört sind. Es kommt zur Ansammlung von Häm-Vorstufen im Körper, was zu schweren Symptomen wie Bauchschmerzen, neurologischen Ausfällen und Lichtempfindlichkeit der Haut führen kann.

Diagnostischer Einsatz

Die Messung von Eisenprotoporphyrin und verwandten Verbindungen (z. B. freies erythrozytäres Protoporphyrin, FEP) wird in der Labordiagnostik eingesetzt, um Eisenmangel, Bleivergiftungen sowie Porphyrinstoffwechselstörungen zu erkennen.

Eisenprotoporphyrin in der Nahrung

Häm-Eisen findet sich ausschliesslich in tierischen Lebensmitteln:

Rotes Fleisch (Rind, Lamm, Schwein)
Geflügel
Fisch und Meeresfrüchte
Innereien wie Leber und Niere

Vegetarier und Veganer nehmen kein Häm-Eisen zu sich und sind daher auf Nicht-Häm-Eisen aus pflanzlichen Quellen angewiesen, dessen Resorption durch Vitamin C gesteigert werden kann.

Quellen

Ponka, P. - Cell biology of heme. In: American Journal of the Medical Sciences, 318(4):241-256, 1999. PubMed PMID: 10522552.
World Health Organization (WHO) - Iron Deficiency Anaemia: Assessment, Prevention and Control. WHO/NHD/01.3, Geneva, 2001.
Puy, H., Gouya, L., Deybach, J.C. - Porphyrias. In: The Lancet, 375(9718):924-937, 2010. DOI: 10.1016/S0140-6736(09)61107-2.

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