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FADH2 – Funktion im Energiestoffwechsel

FADH2 ist die reduzierte Form des Coenzyms FAD und spielt eine zentrale Rolle im zellulären Energiestoffwechsel, insbesondere in der Atmungskette und im Citratzyklus.

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Wissenswertes über "FADH2"

FADH2 ist die reduzierte Form des Coenzyms FAD und spielt eine zentrale Rolle im zellulären Energiestoffwechsel, insbesondere in der Atmungskette und im Citratzyklus.

Was ist FADH2?

FADH2 steht für reduziertes Flavinadenindinukleotid und ist eine wichtige energiereiche Verbindung im menschlichen Stoffwechsel. Es handelt sich um die reduzierte Form des Coenzyms FAD (Flavinadenindinukleotid), das aus Riboflavin (Vitamin B2) aufgebaut wird. FADH2 entsteht, wenn FAD zwei Wasserstoffatome (genauer: zwei Elektronen und zwei Protonen) aufnimmt und dabei reduziert wird.

Als wichtiger Elektronenträger transportiert FADH2 Elektronen zur mitochondrialen Atmungskette, wo diese zur Produktion von ATP (Adenosintriphosphat) – dem universellen Energieträger der Zelle – genutzt werden.

Entstehung von FADH2

FADH2 wird hauptsächlich in zwei zentralen Stoffwechselwegen gebildet:

Citratzyklus (Krebszyklus): Im achten Schritt des Citratzyklus oxidiert das Enzym Succinat-Dehydrogenase Succinat zu Fumarat. Dabei wird FAD zu FADH2 reduziert.
Beta-Oxidation der Fettsäuren: Bei der schrittweisen Spaltung von Fettsäuren in den Mitochondrien entsteht pro Abbauschritt ebenfalls ein Molekül FADH2.

Funktion und Wirkmechanismus

FADH2 übernimmt im Energiestoffwechsel eine entscheidende Transportfunktion. Es gibt seine Elektronen direkt an Komplex II (Succinat-Dehydrogenase-Komplex) der Atmungskette in der inneren Mitochondrienmembran ab. Dieser Prozess verläuft folgendermaßen:

FADH2 wird an Komplex II oxidiert und gibt dabei zwei Elektronen an Ubichinon (Coenzym Q) weiter.
Die Elektronen fließen weiter durch Komplex III und Komplex IV der Atmungskette.
Am Ende der Kette reagieren die Elektronen mit Sauerstoff und Protonen zu Wasser.
Der dabei entstehende Protonengradient treibt die ATP-Synthase an, die ADP zu ATP phosphoryliert.

Im Vergleich zu NADH, das seine Elektronen an Komplex I abgibt und dabei etwa 2,5 ATP-Äquivalente erzeugt, liefert FADH2 durch seinen Einstieg an Komplex II nur etwa 1,5 ATP-Äquivalente pro Molekül.

Bedeutung für den Gesamtstoffwechsel

FADH2 ist ein unverzichtbarer Bestandteil des aeroben (sauerstoffabhängigen) Zellstoffwechsels. Ohne FADH2 könnte die Zelle nicht effizient Energie aus Nährstoffen gewinnen. Besonders in Geweben mit hohem Energiebedarf wie dem Herzmuskel, der Skelettmuskulatur und der Leber spielt FADH2 eine wichtige Rolle.

Da FAD aus Riboflavin (Vitamin B2) synthetisiert wird, ist eine ausreichende Zufuhr von Vitamin B2 über die Nahrung essenziell für die Aufrechterhaltung dieses Prozesses. Ein Mangel an Riboflavin kann die Bildung von FAD und damit auch von FADH2 beeinträchtigen und so den Energiestoffwechsel negativ beeinflussen.

FADH2 im Vergleich zu NADH

Sowohl FADH2 als auch NADH (reduziertes Nicotinamidadenindinukleotid) sind Elektronenträger der Atmungskette, unterscheiden sich jedoch in wichtigen Punkten:

Einstiegspunkt: NADH gibt Elektronen an Komplex I ab, FADH2 an Komplex II.
ATP-Ausbeute: NADH liefert ca. 2,5 ATP, FADH2 ca. 1,5 ATP pro Molekül.
Herkunft: NADH entsteht u.a. im Citratzyklus und bei der Glykolyse, FADH2 hauptsächlich im Citratzyklus und der Beta-Oxidation.
Cofaktor-Basis: NADH basiert auf Niacin (Vitamin B3), FADH2 auf Riboflavin (Vitamin B2).

Klinische Relevanz

Störungen im FAD/FADH2-System können im Rahmen seltener mitochondrialer Erkrankungen oder bei schwerem Riboflavin-Mangel auftreten. Defekte der Succinat-Dehydrogenase (Komplex II), die FADH2 direkt verarbeitet, sind mit bestimmten Tumoren (z.B. Paragangliomen und Phäochromozytomen) assoziiert. In der klinischen Biochemie dient das Verständnis von FADH2 als Grundlage für die Diagnose und Behandlung von Stoffwechselerkrankungen.

Quellen

Berg, J.M., Tymoczko, J.L., Stryer, L. (2018). Stryer Biochemie. 8. Auflage. Springer Spektrum, Berlin.
World Health Organization (WHO) (2004). Vitamin and Mineral Requirements in Human Nutrition. 2nd Edition. WHO Press, Geneva.
Nicholls, D.G., Ferguson, S.J. (2013). Bioenergetics 4. Academic Press, London.

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