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Malatdehydrogenase (MDH) – Enzym im Energiestoffwechsel

Die Malatdehydrogenase (MDH) ist ein Enzym, das im Energiestoffwechsel der Zellen eine zentrale Rolle spielt. Sie katalysiert die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat und ist an Zitronensäurezyklus und Zellatmung beteiligt.

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Wissenswertes über "Malatdehydrogenase"

Die Malatdehydrogenase (MDH) ist ein Enzym, das im Energiestoffwechsel der Zellen eine zentrale Rolle spielt. Sie katalysiert die Umwandlung von Malat zu Oxalacetat und ist an Zitronensäurezyklus und Zellatmung beteiligt.

Was ist die Malatdehydrogenase?

Die Malatdehydrogenase (kurz: MDH) ist ein Enzym, das in nahezu allen lebenden Organismen vorkommt – von Bakterien bis zum Menschen. Es gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen und katalysiert die reversible Umwandlung von L-Malat zu Oxalacetat unter gleichzeitiger Reduktion bzw. Oxidation des Coenzym NAD+/NADH. Diese Reaktion ist ein essenzieller Bestandteil des Zitronensäurezyklus (auch Krebszyklus genannt) sowie des Malat-Aspartat-Shuttles.

Vorkommen und Isoformen

Im menschlichen Körper existieren zwei Hauptisoformen der Malatdehydrogenase:

MDH1 (zytosolische Malatdehydrogenase): Diese Isoform befindet sich im Zellplasma (Zytosol) und ist vor allem am Malat-Aspartat-Shuttle sowie an der Gluconeogenese (Neubildung von Glukose) beteiligt.
MDH2 (mitochondriale Malatdehydrogenase): Diese Isoform ist in den Mitochondrien lokalisiert und direkt in den Zitronensäurezyklus eingebunden, der der zellulären Energiegewinnung dient.

Wirkmechanismus

Die Malatdehydrogenase katalysiert folgende reversible biochemische Reaktion:

L-Malat + NAD+ ↔ Oxalacetat + NADH + H+

In den Mitochondrien läuft diese Reaktion bevorzugt in Richtung Oxalacetat ab, wodurch NADH gebildet wird. Dieses NADH wird anschließend in der Atmungskette genutzt, um ATP – den universellen Energieträger der Zelle – zu produzieren. Im Zytosol verläuft die Reaktion oft in umgekehrter Richtung, also von Oxalacetat zu Malat.

Bedeutung im Stoffwechsel

Die MDH ist an mehreren zentralen Stoffwechselwegen beteiligt:

Zitronensäurezyklus: Die MDH2 katalysiert den letzten Schritt des Zyklus und liefert Oxalacetat, das für den nächsten Zyklusdurchlauf benötigt wird.
Malat-Aspartat-Shuttle: Dieser Mechanismus transportiert Äquivalente von NADH aus dem Zytosol in die Mitochondrien, da NADH selbst die innere Mitochondrienmembran nicht passieren kann. MDH1 und MDH2 spielen dabei eine Schlüsselrolle.
Gluconeogenese: MDH1 ist an der Bildung von Glukose aus Nicht-Kohlenhydrat-Vorstufen beteiligt, was besonders während des Fastens oder bei körperlicher Belastung wichtig ist.
Fettsäuresynthese: Im Zytosol liefert MDH1 Malat, das für die Bereitstellung von Acetyl-CoA bei der Fettsäuresynthese benötigt wird.

Klinische Bedeutung und diagnostische Relevanz

Obwohl die Malatdehydrogenase kein typischer klinischer Routinemarker ist, kann eine veränderte MDH-Aktivität in bestimmten diagnostischen und wissenschaftlichen Kontexten relevant sein:

Herzerkrankungen: Früher wurde die Gesamt-MDH-Aktivität im Blutserum als Marker für Herzmuskelschäden (z. B. Herzinfarkt) verwendet, bevor spezifischere Marker wie Troponin und CK-MB eingesetzt wurden.
Lebererkrankungen: Erhöhte MDH-Werte im Serum können auf Leberzellschäden hinweisen.
Tumoren: Veränderungen in der MDH-Expression werden bei bestimmten Krebsarten beobachtet, da Tumorzellen häufig einen veränderten Energiestoffwechsel aufweisen (sogenannter Warburg-Effekt).
Neurologie: MDH2-Mutationen wurden mit seltenen mitochondrialen Erkrankungen in Verbindung gebracht, die sich unter anderem durch Bewegungsstörungen und geistige Behinderung äußern können.

MDH in der Labormedizin

Die Aktivität der Malatdehydrogenase lässt sich im Labor photometrisch messen, indem die Veränderung der NADH-Konzentration bei 340 nm Wellenlänge verfolgt wird. Diese Methode wird häufig in der biochemischen Forschung und in enzymatischen Testverfahren eingesetzt. Im klinischen Alltag ist die MDH-Messung heute weitgehend durch spezifischere Biomarker ersetzt worden.

Quellen

Lodish H, Berk A, Kaiser CA et al. - Molecular Cell Biology. 8th edition. W. H. Freeman and Company, 2016.
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L - Biochemistry. 8th edition. W. H. Freeman and Company, 2015.
Musrati RA, Kollárova M, Mernik N, Mikulasova D - Malate dehydrogenase: distribution, function and properties. General Physiology and Biophysics, 1998; 17(3):193-210.

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